蓝细菌光合作用捕光复合物的色素组装与修饰的机制研究取得新突破
发布时间：2017年11月29日 点击次数：：次
2017年11月27日美国科学院院刊（PNAS）在线发表了我校28365356赵开弘教授课题组与德国杜塞尔多夫大学Astrid H?ppner博士、莱比锡大学Wolfgang G?rtner教授和慕尼黑大学Hugo Scheer教授的合作成果，论文题为“Structures and enzymatic mechanisms of phycobiliprotein lyases CpcE/F and PecE/F”。赵开弘教授为论文通讯作者，博士研究生赵成为论文第一作者。
蓝细菌光合作用由藻胆体捕获光能，藻胆体由酶催化形成的色素化藻胆蛋白组成。目前已知有3类不同类型的藻胆蛋白裂合酶：S型、T型和E/F型。在赵开弘课题组发现了S型裂合酶，成功解析了T型裂合酶结构的基础上，本研究通过巧妙设计实验，提纯得到接近天然状态的高纯度CpcE/F蛋白复合物，进一步通过结构生物学解析了CpcE/F蛋白复合物的晶体结构。S型和T型裂合酶只能催化藻胆蛋白共价偶联藻胆色素，E/F型裂合酶除了催化藻胆蛋白共价偶联藻胆色素，还能催化藻胆色素脱离藻胆蛋白、藻胆色素异构化和藻胆蛋白重组与降解等诸多重要过程。因此，E/F型裂合酶在蓝细菌光合作用捕光复合物中发挥着至关重要的作用，但遗憾的是至今为止其结构与作用机制一直是个迷。
根据本研究得到的高分辨率的CpcE/F晶体结构，CpcE/F是一个异源二聚体复合物，整体呈现ɑ-螺线管结构，螺线管环绕形成的内部洞穴负责催化功能。本工作证明，CpcE/F既能催化藻蓝蛋白共价偶联藻蓝胆素，也能将藻蓝胆素脱离藻蓝蛋白。根据CpcE/F结构模拟得到高同源裂合酶PecE/F蛋白复合物的结构，并通过定点突变发现PecE/F裂合酶的活性中心H87C88，证明该活性中心通过藻蓝胆素C10的亲核加成反应驱动藻蓝胆素异构化为藻紫胆素。
总之，这些结构与机制研究工作为人造光合作用捕光传能元件的设计与创建，为开拓全波段光合作用创造了条件，为通过光合作用捕光传能元件提高农作物光合作用水平奠定了基础。
本工作由国家自然科学基金资助，28365356结构生物学平台提供了大力支持。
文章链接：http://www.pnas.org/content/early/2017/11/21/1715495114.abstract
（供稿人：赵成）